Эластокин

Артикул: 148754

Стоимость товара доступна только зарегистрированным пользователям, врачам - косметологам.
Войдите в личный кабинет или зарегистрируйтесь.

Глицин, аланин, пролин и валин – структурные аминокислоты основных белковых макромолекул межклеточного матрикса дермы. Дефицит хотя бы одной аминокислоты препятствует полноценному синтезу коллагена и эластина. Особенно это касается эластиновых волокон кожи. Способность эластина к взаимодействию с гиалуроновой кислотой и коллагеном, обусловленная особенностями структуры эластиновых волокон, определяет основные механо-физические характеристики межклеточного матрикса дермы. В межклеточном матриксе макромолекулы эластина образуют волокна и слои, которые связаны между собой огромным количеством поперечных сшивок и образуют, таким образом, разветвленную сеть. При снижении эффективности реакций сшивания эластина, поперечные сшивки образуются в недостаточном количестве, и в следствие этого у эластичных тканей снижается предел прочности на разрыв. В коже это проявляется истонченностью, вялостью, растяжимостью, что приводит к потере резиноподобных свойств. Нарушения или повреждения эластиновых волокон могут сопровождаться образованием морщин даже при отсутствии таких факторов, как старение или воздействие интенсивного солнечного излучения. Дефекты эластиновых волокон могут обусловливать возникновение самых разнообразных дерматологических заболеваний, таких как синдром дряблой кожи, эластическая псевдоксантома, ползучий перфорирующий эластоз, лентикулярный дерматофиброз [Бауманн, 2016].  

Продолжительность полужизни (время полураспада) эластина составляет в среднем около – 70 лет, и это при том, что у взрослых, как считают некоторые исследователи, не происходит синтез эластина  de novo. Поэтому возможность восстановления эластиновых волокон в коже всегда приковывала внимание специалистов, работающих в области медицинской косметологии и дерматологии. Большой интерес к этим исследованиям отмечается и в настоящее время. Так, например, продолжаются поиски путей активирования производства тропоэластина фибробластами дермы [Li et al, 2017; Zeichner, 2016; Qa'aty et al, 2015]. 

Многообещающие результаты использования комплекса ключевых метаболитов – глицина, аланина, валина в качестве стимулятора синтеза эластина в коже приведены в монографии [Бауманн, 2016].

Было установлено, что аминокислоты аланин и валин активируют сигнальный путь эпидермального фактора роста, кроме этого, стимулируют фосфорилирование тирозиновых белков за счет ингибирования тирозинфосфотазы, а также активирует митоген-активируемые протеинкиназы (МАР-киназы).

      С возрастом, начиная в среднем с 30 лет, активность фермента лизилоксидазы LOXL, ответственного за процесс сшивания эластина, постепенно снижается и полностью исчезает после 50 лет [Mora-Huertas et al, 2016].  

В совокупности, это приводит к снижению эластичности кожи.

Эластин является исключительно долговечной биоструктурой:  За это время активность расщепляющих эластин ферментов металлоэластазы MMP-12, ММР-7, ММР-9 постепенно растёт. Уровень эластазной активности, о котором косвенно свидетельствует количество основного эластокина Val-Gly-Val-Ala-Pro-Gly (VGVAPG) отражает степень    нарушений эластиновых волокон кожи. Так как структура эластина слабо меняется в течение жизни человека, то любое протеолитическое повреждение этого белка достаточно тяжело восстановимо. Локальное возрастание активности эластазы приводит к деградации эластина и образованию эластин-производных пептидов (биологическая активность выявлена у следующих пептидов эластина: GVYPG, GFGPG, GVLPG, YGARPGVGVGGIP и PGFGAVPGA [Wells et al, 2015], но основным эластокином у человека проявил себя пептид Val-Gly-Val-Ala-Pro-Gly (VGVAPG) [Van Doren et al, 2015]). Эти пептиды непосредственно воздействуя на эластокиновые рецепторы, активно участвуют в прогрессироании воспалительного процесса.  В совокупности процессы деградации эластина приводят к снижению эластичности кожи, которые связывают со структурными изменениями эластиновых волокон в виде утолщений и гранулярных отложений эластина. При различных воспалениях наблюдается повышение уровня фрагментов тропоэластина и эластина, которые связываются на поверхности клетки с теми же рецепторами, что и нормальный эластин [Duca et al, 2016]. Однако, одно дело - их действие на рецепторы, другое – передача внутрь клетки сигналов, способных усиливать провоспалительные процессы [Qa'aty et al, 2015]. В связи с тем, что повлиять на активность расщепляющих эластин ферментов – задача, в настоящее время, труднодостижимая, блокировать клеточные эластокиновые рецепторы возможно, используя композиции гиалуроновой кислоты с аминокислотами глицин, аланин, пролин и валин, т.е. теми же аминокислотами, входящими в структуру основного эластокина Val-Gly-Val-Ala-Pro-Gly (VGVAPG). Как результат – возможность разорвать «порочный круг» : деградация эластина, вызываемая негативным агрессивным воздействием на кожу окружающей среды,- образование эластин-производных пептидов, провоцирующих протекание воспалительного процесса,- локальное усиление активности расщепляющих протеолитических ферментов в ответ на воспаление,- последующий распад эластиновой сети.

Добавить отзыв

Информация об оплате

Оплата и доставка

Информация о сертификации

Все препараты сертифицированы, подробнее в разделе Сертификация